Videos y animaciones

A continuación les mostrare algunos videos y animaciones que resumen lo que he publicado:


Videos:
Las enzimas:
 http://www.youtube.com/watch?v=tifmuPjcjjU&feature=related


Animaciones:
Energía de activación:

http://www.stolaf.edu/people/giannini/flashanimat/enzymes/transition%20state.swf

Algunas imágenes de enzimas:

Mecanismos de acción enzimática

Para que la enzima (E) realice su función, primero debe unirse a un sustrato (S) y formar un complejo enzima-sustrato (ES) del que obtiene un producto (P). Luego de la reacción, la enzima queda libre para actuar sobre otro sustrato (S). 


Los investigadores han establecido dos mecanismos básicos que explicarían, de manera dinámica, cómo las enzimas llevan a cabo su función catalítica:


-Modelo de llave-cerradura: como lo indica su nombre, este modelo plantea una analogía entre la interacción de las enzimas con su sustrato y el funcionamiento de una llave que se complementa específicamente con una única chapa o cerradura. Si bien es cierto que este modelo da cuenta de la relación específica entre una enzima y su sustrato, sugiere una interacción ''rígida'' entre ellos, condición que algunos científicos actualmente cuestionan. 

-Modelo de encaje-inducido: este modelo sugiere una interacción más flexible y plástica entre la enzima y su sustrato. La idea es que a medida que el sustrato se acerca a la enzima, induce cambios de forma en ella, de manera de ‘’acomodarse’’ y así establecer la relación 
específica que caracteriza a esta interacción 

Fuente: Guía de estudio sobre enzimas y metabolismo (Miss Katherine Zúñiga)

Características de las enzimas

Primero que todo, definiremos algunos conceptos que ya hemos mencionado:

Enzimas: son catalizadores biológicos que disminuyen la energía de activación

Energía de activación: la energía cinética mínima que requiere un conjunto de partículas para que se produzca una reacción química 

Algunas características de las enzimas: 

- Son altamente específicas. Una enzima solo puede reconocer y actuar sobre un determinado reactante o sustrato (o un grupo de sustratos muy similares)

- Sin eficientes: Una única molécula de enzima puede catalizar la transformación de muchas moléculas de sustrato por minuto y, además no se consumen ni se degradan en la reacción de catálisis en que participan y se requieren bajísimas concentraciones

- No alteran las reacciones químicas, solamente las aceleran, lo que permite que el equilibrio se alcance más rápidamente.

- No se modifican químicamente durante la reacción; una vez terminada esta, recuperan su estado inicial. Por esta razón pueden intervenir muchas veces catalizando la misma reacción

- Poseen un gran poder catalítico, ya que pueden aumentar la velocidad de una reacción al menos un millón de veces

- Su actividad depende de varios factores: la temperatura, el pH del medio, la concentración de la enzima y la concentración del sustrato

- La enzimas se clasifican según el tipo de reacciones que catalizar, por ejemplo, las hidrolasas son un grupo de enzimas que catalizan la rotura de enlaces covalentes mediante la incorporación de moléculas de agua (reacción de hidrólisis

- La manera de nombrar a las enzimas consiste en añadir el sufijo –asa al nombre del sustrato sobre el que actúan, o bien el tipo de reacción que catalizan. Ejemplo: la enzima que hidroliza la sacarosa en fructosa y glucosa se denomina sacarasa, la que hidroliza los enlaces peptídicos de una proteína se denomina proteasa

- Existen condiciones óptimas para el funcionamiento de las enzimas. A mayor concentración de enzima, más actividad enzimática. A mayor concentración de sustrato, la actividad enzimática también aumenta, pero solo hasta cuando el sistema se satura por falta de enzima o excesos de sustrato. Se ha establecido que las enzimas trabajan bajo ciertas condiciones de T° y pH, así cuando las condiciones no son las adecuadas, las enzimas reducen o detienen su actividad. Por el contrario, cuando la enzima se encuentra en un medio en que la T° o el pH son los más apropiados, su actividad alcanza su máxima capacidad catalítica. A estos valores de T° o pH en que la enzima ejerce su máxima actividad se les conoce como óptimos

A continuación algunos gráficos:

 

Fuente: Guía de estudio sobre enzimas y metabolismo (Miss Katherine Zúñiga)

Historia de las enzimas

Primero que todo hoy se sabe que la obtención del pan y la cerveza fueron resultado del proceso de fermentación alcohólica, uno de los procesos enzimáticos más antiguos. Y que la producción del queso a partir de la leche, también se debe a un proceso enzimático. Antes del siglo XIX, se creía que estos fenómenos y otros similares eran reacciones espontáneas. No se conocía la existencia y función de las enzimas. 

La función que desempeñaban las enzimas fue inicialmente establecida por el médico italiano Lazzaro Spallanzani. Este investigador estudiaba cómo digerían la carne las aves carnívoras. Para ello, les daba un trozo de carne amarrado a un cordel y, a distintos tiempos, retiraba el alimento desde el estómago del ave para observar y describir los cambios que experimentaba

En 1857 el químico francés Louis Pasteur comprobó que la fermentación sólo ocurre en presencia de células vivas. Más tarde, en 1897, el químico alemán Eduard Buchner descubrió que un extracto de levadura, libre de células, puede producir fermentación alcohólica. Este descubrimiento demostró que las levaduras producen enzimas y éstas llevan a cabo la fermentación. A partir del descubrimiento de Buchner, los científicos asumieron que, las fermentaciones y las reacciones vitales eran producidas por enzimas. Sin embargo, todos los intentos de aislar e identificar su naturaleza química fracasaron.

En 1926, el bioquímico estadounidense James B. Sumner consiguió aislar y cristalizar la ureasa. Cuatro años después su colega John Howard Northrop aisló y cristalizó la pepsina y la tripsina y demostró también la naturaleza proteica de las enzimas.

En los últimos años, la investigación sobre la química enzimática ha permitido aclarar algunas de las funciones vitales más básicas. La ribonucleasa, una enzima descubierta en 1938 por el bacteriólogo estadounidense René Jules Dubos y aislada en 1946 por el químico estadounidense Moses Kunitz, fue sintetizada por científicos estadounidenses en 1969. Dicha síntesis permitió identificar aquellas áreas de la molécula que son responsables de sus funciones químicas, e hizo posible crear enzimas especializadas con propiedades de las que carecen las sustancias naturales. Este potencial se ha visto ampliado durante los últimos años por las técnicas de ingeniería genética que han hecho posible la producción de algunas enzimas en grandes cantidades.    

A continuación les mostraré algunos de los biólogos mencionados:

Lazzaro Spallanzani:                                                          

 Louis Pasteur:     

Eduard Buchner

Fuentes: - http://www.bioegle.cl/historia.html

              - Guía de estudio sobre enzimas y metabolismo (Miss Katherine Zúñiga)