jueves, 9 de junio de 2011

Videos y animaciones

A continuación les mostrare algunos videos y animaciones que resumen lo que he publicado:


Videos:
Las enzimas:
 http://www.youtube.com/watch?v=tifmuPjcjjU&feature=related


Animaciones:
Energía de activación:



Algunas imágenes de enzimas:


Mecanismos de acción enzimática

Para que la enzima (E) realice su función, primero debe unirse a un sustrato (S) y formar un complejo enzima-sustrato (ES) del que obtiene un producto (P). Luego de la reacción, la enzima queda libre para actuar sobre otro sustrato (S)


Los investigadores han establecido dos mecanismos básicos que explicarían, de manera dinámica, cómo las enzimas llevan a cabo su función catalítica:


-Modelo de llave-cerradura: como lo indica su nombre, este modelo plantea una analogía entre la interacción de las enzimas con su sustrato y el funcionamiento de una llave que se complementa específicamente con una única chapa o cerradura. Si bien es cierto que este modelo da cuenta de la relación específica entre una enzima y su sustrato, sugiere una interacción ''rígida'' entre ellos, condición que algunos científicos actualmente cuestionan. 














-Modelo de encaje-inducido: este modelo sugiere una interacción más flexible y plástica entre la enzima y su sustrato. La idea es que a medida que el sustrato se acerca a la enzima, induce cambios de forma en ella, de manera de ‘’acomodarse’’ y así establecer la relación 
específica que caracteriza a esta interacción 






























Fuente: Guía de estudio sobre enzimas y metabolismo (Miss Katherine Zúñiga)

Características de las enzimas

Primero que todo, definiremos algunos conceptos que ya hemos mencionado:

Enzimas: son catalizadores biológicos que disminuyen la energía de activación
Energía de activación: la energía cinética mínima que requiere un conjunto de partículas para que se produzca una reacción química 

Algunas características de las enzimas: 

- Son altamente específicas. Una enzima solo puede reconocer y actuar sobre un determinado reactante o sustrato (o un grupo de sustratos muy similares)
- Sin eficientes: Una única molécula de enzima puede catalizar la transformación de muchas moléculas de sustrato por minuto y, además no se consumen ni se degradan en la reacción de catálisis en que participan y se requieren bajísimas concentraciones
- No alteran las reacciones químicas, solamente las aceleran, lo que permite que el equilibrio se alcance más rápidamente.
- No se modifican químicamente durante la reacción; una vez terminada esta, recuperan su estado inicial. Por esta razón pueden intervenir muchas veces catalizando la misma reacción
Poseen un gran poder catalítico, ya que pueden aumentar la velocidad de una reacción al menos un millón de veces
- Su actividad depende de varios factores: la temperatura, el pH del medio, la concentración de la enzima y la concentración del sustrato
La enzimas se clasifican según el tipo de reacciones que catalizar, por ejemplo, las hidrolasas son un grupo de enzimas que catalizan la rotura de enlaces covalentes mediante la incorporación de moléculas de agua (reacción de hidrólisis
- La manera de nombrar a las enzimas consiste en añadir el sufijo –asa al nombre del sustrato sobre el que actúan, o bien el tipo de reacción que catalizan. Ejemplo: la enzima que hidroliza la sacarosa en fructosa y glucosa se denomina sacarasa, la que hidroliza los enlaces peptídicos de una proteína se denomina proteasa
- Existen condiciones óptimas para el funcionamiento de las enzimas. A mayor concentración de enzima, más actividad enzimática. A mayor concentración de sustrato, la actividad enzimática también aumenta, pero solo hasta cuando el sistema se satura por falta de enzima o excesos de sustrato. Se ha establecido que las enzimas trabajan bajo ciertas condiciones de T° y pH, así cuando las condiciones no son las adecuadas, las enzimas reducen o detienen su actividad. Por el contrario, cuando la enzima se encuentra en un medio en que la T° o el pH son los más apropiados, su actividad alcanza su máxima capacidad catalítica. A estos valores de T° o pH en que la enzima ejerce su máxima actividad se les conoce como óptimos


A continuación algunos gráficos:



 


Fuente: Guía de estudio sobre enzimas y metabolismo (Miss Katherine Zúñiga)

Historia de las enzimas

Primero que todo hoy se sabe que la obtención del pan y la cerveza fueron resultado del proceso de fermentación alcohólica, uno de los procesos enzimáticos más antiguos. Y que la producción del queso a partir de la leche, también se debe a un proceso enzimático. Antes del siglo XIX, se creía que estos fenómenos y otros similares eran reacciones espontáneas. No se conocía la existencia y función de las enzimas. 

La función que desempeñaban las enzimas fue inicialmente establecida por el médico italiano Lazzaro Spallanzani. Este investigador estudiaba cómo digerían la carne las aves carnívoras. Para ello, les daba un trozo de carne amarrado a un cordel y, a distintos tiempos, retiraba el alimento desde el estómago del ave para observar y describir los cambios que experimentaba
En 1857 el químico francés Louis Pasteur comprobó que la fermentación sólo ocurre en presencia de células vivas. Más tarde, en 1897, el químico alemán Eduard Buchner descubrió que un extracto de levadura, libre de células, puede producir fermentación alcohólica. Este descubrimiento demostró que las levaduras producen enzimas y éstas llevan a cabo la fermentación. A partir del descubrimiento de Buchner, los científicos asumieron que, las fermentaciones y las reacciones vitales eran producidas por enzimas. Sin embargo, todos los intentos de aislar e identificar su naturaleza química fracasaron.
En 1926, el bioquímico estadounidense James B. Sumner consiguió aislar y cristalizar la ureasa. Cuatro años después su colega John Howard Northrop aisló y cristalizó la pepsina y la tripsina y demostró también la naturaleza proteica de las enzimas.
En los últimos años, la investigación sobre la química enzimática ha permitido aclarar algunas de las funciones vitales más básicas. La ribonucleasa, una enzima descubierta en 1938 por el bacteriólogo estadounidense René Jules Dubos y aislada en 1946 por el químico estadounidense Moses Kunitz, fue sintetizada por científicos estadounidenses en 1969. Dicha síntesis permitió identificar aquellas áreas de la molécula que son responsables de sus funciones químicas, e hizo posible crear enzimas especializadas con propiedades de las que carecen las sustancias naturales. Este potencial se ha visto ampliado durante los últimos años por las técnicas de ingeniería genética que han hecho posible la producción de algunas enzimas en grandes cantidades.    
A continuación les mostraré algunos de los biólogos mencionados:

Lazzaro Spallanzani:                                                          

 Louis Pasteur:     


















Eduard Buchner


              - Guía de estudio sobre enzimas y metabolismo (Miss Katherine Zúñiga)                

domingo, 3 de abril de 2011

Enzimas: catalizadores biológicos

El concepto y función de estas estructuras tan importantes en nuestro metabolismo


Las enzimas son catalizadores biológicos, es decir, aceleran las reacciones químicas de nuestro metabolismo. De no ser así, no sería posible que los organismos viviesen ya que es necesario que algunas reacciones sean inmediatas. Químicamente son proteínas. La mayoría tiene asociada a su molécula algún metal o vitamina que la ayuda en su proceso. Estos se llaman cofactores que se asocian a la parte proteica llamada apoenzima. El complejo formado por la apoenzima con el cofactor se llama holoenzima. Generalmente terminan en asa su nomenclatura. Y su nombre está relacionado con su función o con el sustrato sobre el cual actúa.
Se llama sustrato a la molécula sobre la cual va a actuar la enzima, para catalizar la reacción. Por ejemplo la amilasa actúa sobre el almidón que es un polímero de la glucosa, para desdoblarlo y transformar al almidón en una molécula más pequeña. El almidón en este caso es el sustrato de la amilasa. Para que estas funciones se lleven a cabo es fundamental que encajen perfectamente la enzima con el sustrato como si fuera una llave con la cerradura. El sitio de la enzima que hace contacto con el sustrato se llama sitio activo.
Hay muchos tipos de enzimas. La clasificación depende del tipo de sustrato sobre el que van a actuar o el tipo de reacción que producen. Hay enzimas que son muy específicas. Es decir que actúan sobre ciertas moléculas y ninguna otra. Hay otras enzimas que son capaces de actuar con una familia más grande de sustratos, es decir que no son tan específicas. 
También es bueno aclarar que hay factores que ayudan mucho a la actividad de las enzimas como a su inactividad. Es el caso de factores como el ph y la temperatura. El ph es importante ya que algunas enzimas actúan mucho mejor a determinado ph- Si este cambia levemente su actividad se puede ver seriamente afectada.


Fuente: http://autorneto.com/referencia/ciencia/enzimas-catalizadores-biologicos/